| 研究課題名 | 新規酸素活性化分子触媒の開発と生体型燃料電池への展開 |
| レコードタイプ | 研究実績報告 |
| 報告年度 | 2004 |
| 研究期間 | 2002-2005 |
| 研究課題番号 | 14204073 |
| 研究代表者 | 成田 吉徳 (ナルタ ヨシノリ) 九州大学・先導物質化学研究所・教授 |
| 研究代表者番号 | 00108979 |
| 研究機関 | 九州大学 研究機関番号：17102 |
| 研究分担者 | 谷 文都
(タニ フミト)
九州大学・先導物質化学研究所.
助教授
(80281195)
島崎 優一 (シマザキ ユウイチ) 九州大学・先導物質化学研究所. 助手 (80335992) |
| 研究種目 | 基盤研究(A) 研究種目コード：300 |
| 審査区分 | 一般 区分コード：03 |
| 研究分野[3] | 合成化学 研究分野コード：4702 |
| キーワード | チトクロムc酸化酵素 / 銅錯体 / 鉄ポルフィリン / 活性中心 / 化学モデル / 酸素分子活性化 / スーパーキソ錯体 / ペルオキソ錯体 |
| 研究概要 | 生体内ミトコンドリア中において酸素の4電子、4プロトンによる水への還元反応を行うチトクロムc酸化酵素(CcO)における酸素活性化機序の解明を中心に研究を進めて来た。本年度は次の研究成果が得られた。 1.前年度、構造決定に成功したN4配位子の5-MeTPA-銅錯体を結合した鉄ポルフィリン(FeTMP)と酸素より生成するμ-η2:η1錯体の一般性を確認する為、メチル置換基の無いより単純な構造のTPACu^I-Fe-<II>TPPより生成するペルオキシ錯体についても構造決定に成功し、O-O間距離等にかなりの相違が見られることを明らかにした。 2.5-MeTPACu-O_2-FeTMP錯体は対応するμ-オキソ錯体(5-MeTPACu-O-FeTMP)へと分解して行く。一方、μ-オキソ錯体は等モル量の過酸化水素と反応させることにより定量的にペルオキソ錯体(5-MeTPACu-O_2-FeTMP)を再生することを見出した。これは、異核二核錯体においては初めての反応である。 3.CcO活性部位にはヒスチジン(His)と交差縮合したチロシン(Tyr)が存在している。この機能と反応性を解明するために、そのモデルとしてクレゾール結合イミダゾールを配位子の一部に含むトリイミダゾリルメチルアミン銅(II)錯体を含成し、塩基性水溶液中、その紫外光照射によりフェノキシラジカルを発生させその紫外共鳴ラマンの測定を行った。その結果、この配位子のみ、および比較対照とした亜鉛(II)錯体ではフェノキシラジカルが明瞭に観測されたが銅(II)錯体においては対応するラジカルはごく単寿命であることが明らかとなり、銅(II)との相互作用の存在を示唆した。 (4)CcO活性中心における反応全般を解明するために酵素活性部位に存在する、全ての要素を含むモデル錯体の合成を達成した。 |
| 発表文献 | Y.Shimazaki, Y.Naruta et al.：
"Characterization of a Dinuclear Mn^v=O Complex and Its Efficient O_2 Evolution in the Presence of Water"
Angew.Chem.Int.Ed. 43・1.
98-100
(2004)
J.-G.Liu, Y.Naruta et al.： "Efficient Synthesis of a Functional Porphyrin Bearing a Cross-linked Tyrosine-Histidine Mimic : A Novel Active Site Model of Cytochrome c Oxidase" Chem.Commun. 2004・1. 120-121 (2004) Y.Tachi et al.： "Dicopper-Dioxygen Complex Supported by Asymmetric Pentapyridine Dinucleating Ligand" Inorg.Chem. 42・15. 4558-4560 (2004) 成田吉徳： "光合成と呼吸:水と酸素の相互変換に関与する金属酵素とその化学モデル" 触媒 46・4. 281-286 (2004) T.Chishiro, Y.Naruta et al.： "Selective Formation of a Stable μ-Peroxo Ferric Heme-Cu^<II> Complex from the Corresponding μ-Oxo Fe^<III>-Cu^<II> Species and Hydrogen Peroxide" Chem.Commun. 2005・8. 1079-1081 (2005) Y.Nagano et al.： "UV Resonance Raman Study of Model Complexes of the Cu_B Site of Cytochrome c Oxidase" J.Mol.Struct. 735-736. 279-291 (2005) J.-G.Liu, Y.Naruta et al.： "An elabolate model of cytochrome c oxidese active site displaying a unique conversion of heme-m-peroxo-Cu^<II> species to a heme-superoxo/Cu^I" Angew.Chem.Int.Ed. 45・12. 1836-1840 (2005) |